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Von der Protease zur Peptidsynthase
Der Einfluss des Oxyanion-Lochs auf die reverse Proteolyse am Beispiel von Trypsin
Paperback
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Artikel-Nr:
9783658304362
Veröffentl:
2020
Einband:
Paperback
Erscheinungsdatum:
20.05.2020
Seiten:
184
Autor:
Lars Franke
Gewicht:
246 g
Format:
210x148x11 mm
Sprache:
Deutsch
Beschreibung:
Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Der Autor
Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.
Generierung von Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin
Anthropogene Proteinsynthese.- Enzyme für die enzymkatalysierte Peptidsynthese.- Generierung und Reinigung der Trypsinvarianten.- Kinetische Parameter der Acyltransferreaktion und Proteinmodifizierung.